[电子书]查锡良生物化学与分子生物学第8版考研真题和典型题详解

查锡良生物化学与分子生物学第8版考研真题和典型题详解
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作者:冲刺线教育
出版社:冲刺宝典
版次:1 资料更新时间:2018-01-07 14:51
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第一篇 生物分子结构与功能

第一章 蛋白质的结构与功能

一、A型题(单项选择题,请从备选答案中选出一个最佳答案)

1.使血清白蛋白(pI为4.7)带正电荷的溶液pH值是(  )。[西医综合2015年研]

A.4.0

B.5.0

C.6.0

D.7.0

【答案】A查看答案

【解析】当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点(pI)。溶液的pH大于某一蛋白质的等电点时,该蛋白质颗粒带负电荷,反之则带正电荷。由于血清白蛋白的pI为4.7,所以当溶液的pH为4.0时其带正电荷。

2.蛋白质的空间构象主要取决于肽链中的结构是(  )。[西医综合2014年研]

A.二硫键位置

B.13-折叠

C.α-螺旋

D.氨基酸序列

【答案】D查看答案

【解析】蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸从N端至C端的排列顺序,即氨基酸序列。二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构,主要为α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。四级结构是指蛋白质亚基之间的聚合。后三种结构称为蛋白质的空间结构。蛋白质一级结构是空间结构的基础,即蛋白质的空间构象主要取决于一级结构(氨基酸排列序列)。

3.“不同蛋白质有不同的空间构象”所指的含义是(  )。[西医综合2013年研]

A.蛋白质的变性与复性

B.多肽链的折叠机制

C.一级结构决定高级结构

D.结合蛋白质有多种辅基

【答案】C查看答案

【解析】蛋白质的结构可分为一级、二缎、三级和四级四个层次,后三者统称为高级结构(空间结构)。一级结构是指蛋白质多肽链氨基酸的排列顺序。体内存在数千万种蛋白质,各有特定的结构和特殊的生物学功能。不同的蛋白质有不同的空间结构,但一级结构是室间结构(高级结构)的基础,也是功能的基础。A项,蛋白质的变性主要是其空闻结构的破坏所致。有些变性的蛋白质,在去除变性因素后,可恢复或部分恢复其原有的空间构象,称为复性。可见,蛋白质的变性和复性主要与其空间结构的改变有关。B项,多肽链的折叠主要参与蛋白质空间构象的形成。D项,结合蛋白质有多种辅基,此为结合酶的特点。

4.下列结构中,属于蛋白质模体结构的是(  )。[西医综合2012年研]

A.α螺旋

B.β折叠

C.锌指结构

D.结构域

【答案】C查看答案

【解析】模体是指蛋白质分子具有特殊功能的超二级结构,由两个或两个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成的一个特殊空间构象,常见的模体结构有锌指结构、亮氨酸拉链等。锌指结构由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成,形似手指,具有结合锌离子的功能。AB两项,α-螺旋和β-折叠是蛋白质分子的普通二级结构。D项,结构域属于蛋白质分子的三级结构。

5.盐析法沉淀蛋白质的原理是(  )。[西医综合2011年研]

A.改变蛋白质的一级结构

B.使蛋白质变性,破坏空间结构

C.使蛋白质的等电位发生变化

D.中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜

【答案】D查看答案

【解析】蛋白质具有胶体性质,维持其胶体稳定的主要因素是蛋白质颗粒表面电荷和水化膜。盐析沉淀法就是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜,导致蛋白质在水溶液中的稳定性变差而沉淀。A项,“改变蛋白质的一级结构”称为蛋白质水解,而不是沉淀。B项,“破坏空间结构”为蛋白质变性,也不是沉淀。C项,电泳法是利用蛋白质等电点的原理来分离蛋白质。

6.下列选项中,属于蛋白质三级结构的是(  )。[西医综合2010年研]

A.α-螺旋

B.无规卷曲

C.结构域

D.锌指结构

【答案】C查看答案

【解析】蛋白质分子结构分一级、二级、三级和四级结构。三级结构是指整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置,其表现形式包括结构域和分子伴侣。分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域。ABD三项,α-螺旋、无规卷曲和锌指结构均属于蛋白质分子的二级结构。

7.在天然蛋白质的组成中,不含有的氨基酸是(  )。[西医综合2009年研]

A.精氨酸

B.瓜氨酸

C.半胱氨酸

D.脯氨酸

【答案】B查看答案

【解析】ACD三项,精氨酸、半胱氨酸和脯氨酸都是组成人体蛋白质的氨基酸。B项,组成人体蛋白质的20种氨基酸中不含瓜氨酸,瓜氨酸是尿素循环的中间产物。

8.蛋白质变性后的主要表现是(  )。[西医综合2009年研]

A.相对分子质量变小

B.黏度降低

C.溶解度降低

D.不易被蛋白酶水解

【答案】C查看答案

【解析】在某些理化因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质变性。A项,蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构的改变,因此肽链不会断裂,其分子量不变。BCD三项,蛋白质变性后,其溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物活性丧失,易被蛋白酶水解。

9.下列氨基酸酸中,属于酸性氨基酸的是(  )。[西医综合2008年研]

A.精氨酸

B.甘氨酸

C.亮氨酸

D.天冬氨酸

【答案】D查看答案

【解析】酸性氨基酸包括谷(谷氨酸)、天冬(天冬氨酸),A项,精氨酸属于碱性氨基酸,BC两项,甘氨酸和亮氨酸属于非极性脂肪族氨基酸。

10.蛋白质变性是由于(  )。[西医综合2007年研]

A.蛋白质空间构象的破坏

B.氨基酸组成的改变

C.肽键的断裂

D.蛋白质的水解

【答案】A查看答案

【解析】A项,在某些理化因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失,称蛋白质的变性。BCD三项,蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏,无肽键断裂,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,也不是蛋白质的水解反应。

11.下列哪种氨基酸体内不能合成,必须靠食物供给?(  )[西医综合2006年研]

A.缬氨酸

B.精氨酸

C.半胱氨酸

D.组氨酸

E.丝氨酸

【答案】A查看答案

【解析】体内需要但又不能自行合成,必需由食物供给的氨基酸称必需氨基酸,包括8种氨基酸:缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸。

12.当溶液的pH与某种氨基酸的pI一致时,该氨基酸在此溶液中的存在形式是(  )。[西医综合2005年研]

A.兼性离子

B.非兼性离子

C.带单价正电荷

D.疏水分子

E.带单价负电荷

【答案】A查看答案

【解析】所有的氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基,可在酸性溶液中与质子(H)结合呈带正电荷的阳离子(—NH3),也可在碱性溶液中与OH-结合,变成带负电荷的阴离子(—COO)。因此氨基酸是一种两性电解质,具有两性解离的特性。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的pH。若溶液pH<pI,解离成阳离子;若溶液pH>pI,解离成阴离子;若pH=pI,成为兼性离子,呈电中性。

二、B型题(配伍选择题,每组题共用一组备选答案,每题只有一个正确答案,备选答案可重复选用。)

A.一级结构

B.二级结构

C.三级结构

D.四级结构

E.模序结构

1.亮氨酸拉链属于蛋白质的(  )。[西医综合2005年研]

【答案】E查看答案

【解析】模序是具有特殊功能的超二级结构,它是由两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成的一个特殊空间构象,常见的模序结构为亮氨酸拉链、锌指结构等。

2.整条肽链中全部氨基酸残基的相对位置属于蛋白质的(  )。[西医综合2005年研]

【答案】C查看答案

【解析】蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。二级结构是指蛋白质分子中某段肽链主链骨架原子的相对空间位置。三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。四级结构是指各亚基的空间排布位置。

三、X型题(多项选择题)

下列氨基酸中,属于疏水性的有(  )。[西医综合2011年研]

A.缬氨酸

B.精氨酸

C.亮氨酸

D.脯氨酸

【答案】ACD查看答案

【解析】20种组成人体蛋白质的氨基酸分为5类:①非极性脂肪族(疏水性)氨基酸(包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸);②极性中性氨基酸;③芳香族氨基酸;④酸性氨基酸;⑤碱性氨基酸(包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸)。

四、判断题

1.构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。[中山大学2009研]

【答案】查看答案

【解析】必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。包括甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸8种。其余12种氨基酸为非必需氨基酸。

2.构成蛋白质的20种氨基酸都会含有不对称碳原子。(  )

【答案】查看答案

【解析】常见的20种氨基酸中甘氨酸例外没有不对称碳原子其余的氨基酸均有对称的碳原子,具有手性。

五、名词解释题

1.结构域

答:结构域是指在分子量较大的蛋白质多肽链中,常由数十至几百(30~400)个氨基酸残基折叠成两个或两个以上紧密的稳定的具有独特功能的球形结构单位,是蛋白质在三级结构层次上的独立功能区。

2.α-螺旋

答:α-螺旋是蛋白质的一种二级结构,其多肽链主链围绕中心轴螺旋式上升。每3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基侧链在螺旋外侧,第1个肽平面的羰基氧与第4个肽平面的亚氨基氢形成氢键,按此形成的氢键维系α-螺旋的稳定。α-螺旋顺时针方向旋转,为右手螺旋。

3.β-转角

答:β-转角是指在球状蛋白质分子中,肽链主链常会出现180°的回折。β-转角一般由4个氨基酸残基构成,其首个残基的羰基氧与第4个残基的亚氨基氢形成氢键,第二个残基常为脯氨酸或不利于形成α-螺旋的氨基酸,如甘氨酸等。

4.超二级结构

答:超二级结构指多肽链邻近序列上的二级结构相互作用形成规则的二级结构的聚集体。是介于二级与三级之间的结构层次,包括α-螺旋组合(αα)、β-折叠组合(βββ)和α-螺旋β-折叠组合(βαβ)。

六、简答题

1.简述测定蛋白质高级结构的方法,并做优劣比较。[电子科技大学2011研]

答:测定蛋白质高级结构的方法及特点如下:

(1)X射线晶体衍射

①原理

X射线衍射方向决定于晶体的周期或晶面间隔,在周期相同或晶面间隔相同的情况下,晶胞内原子排布方式不同,会造成衍射点强度不同,用扫描仪阅读衍射强度并通过一系列计算可得到蛋白质空间结构。是目前测定蛋白质三维结构的最主要和最精确的方法。

②特点

优点:可多点同时收集;容易保存;价格便宜。

缺点:存在“化学雾”背景和X射线散射背景;费时,费力。

(2)核磁共振技术

①原理

核磁共振时,原子核吸收电磁波的能量,不同分子中原子核的化学环境不同,产生不同的共振频率,根据波谱图判断原子在分子中所处的位置及相对数目,对蛋白质进行结构分析。

②特点

优点:能够测定溶液状态的蛋白或肽的构象;接近天然蛋白的生理状态,不损伤细胞。

缺点:能够测定的蛋白的分子较小。

(3)电镜三维重构技术

①原理

对蛋白质样品在电镜中的不同倾角下进行拍照,得到一系列电镜图片后再经傅里叶变换等处理,得到其三维结构的电子密度图。

②特点

优点:不需晶体,也不受分子大小和确定相位的问题。

缺点:分辨率较低。

2.血红蛋白(hemoglobin)和肌红蛋白(myoglobin)的结构和带氧功能有什么相似和不同点?

答:(1)肌红蛋白与血红蛋白的相似之处如下:

①都是140多个至150多个氨基酸的肽链,长短有别但氨基酸序列有很高的同源性;

②其二级结构为8个α-螺旋区(A至H,但α链缺D螺旋区),螺旋间有无规卷曲(但不含β-折叠)。

③由它们构成的三级结构都在E区和F区间形成一个疏水的袋状穴以容纳血红素,后者与该区组氨酸配位相连,均可带氧。

(2)肌红蛋白与血红蛋白的不同根源在于后者是四聚体,具有四级结构以及由此带来变构效应。

Hb的4个血红素均可与一个氧分子结合,但是4个亚基和氧分子结合能力不一样。在O2分压较低时,第一个亚基与氧结合是不易的,但当这个亚基和氧分子结合后,就发生构象改变,使得第二个亚基、第三个亚基以及第四个亚基与氧分子结合更容易,其与O2结合曲线为S形,具有正协同效应;而Mb的曲线是直角双曲线。S形曲线利于Hb在O2分压高时(肺组织)结合氧,而在O2分压低时(如脑组织)释放氧;而Mb易结合易释放O2,利于肌肉组织对氧的储存和供给。

3.举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。

答:蛋白质的空间结构由一级结构决定,蛋白质功能由其空间结构决定。

蛋白质高级结构形成和变化主要是构象层面的变化,这种空间结构形成取决于肽链的氨基酸残基组成和排列顺序。比如镰形红细胞贫血症患者的血红蛋白,由于一个氨基酸残基的变异导致蛋白质结构的变异,最终导致疾病的发生。因为蛋白质的序列决定蛋白质的结构,因而序列相似的蛋白质可能具有类似功能,反过来,执行相同功能的蛋白质可能具有相似的序列。在进化中,起源相同的蛋白称之为同源蛋白,同源蛋白序列比对通常可给出序列中的保守残基和不变残基。

20世纪60年代Anfinsen关于核糖核酸酶S的变性复性实验直观地证明了蛋白质功能由其空间结构决定,空间结构的丧失直接导致功能的丧失。糖核酸酶由124个氨基酸组成,含4对二硫键,若以尿素和巯基乙醇处理该酶的溶液,其次级键以及二硫键遭破坏,但肽键仍存在,即保存该多肽的一级结构,但酶的活性已完全丧失。将无活性的该酶溶液用透析方法除去尿素和巯基乙醇后,经变性而空间结构松散的多肽链可受其特定氨基酸序列的内在安排,折叠卷曲复性为天然的空间结构,其4对二硫键可正确配对。又如,哺乳类动物的胰岛素由A、B两条肽链组成,它们有相同的调节糖代谢的功能,可见一级结构与空间结构及功能密切相关。

七、论述题

论述蛋白质分离纯化的常用方法及基本原理。

答:可利用蛋白质的特性如溶解度、分子大小、电荷、特异亲和力等进行蛋白质分离。对混合的蛋白质通常要采用多种不同性质的分离方法方,同时在分离纯化的每一步骤应测定其产率和蛋白质的活性。常用方法有:

(1)盐析,应用中性盐如硫酸铵、氯化钠等加入蛋白质溶液中,破坏蛋白质的水化膜以及中和蛋白质电荷,使其失去稳定性而沉淀,对蛋白质溶液中不同的蛋白质,逐步增加盐的浓度,可分段沉淀出相应蛋白质。

(2)透析,是利用有超小微孔的半透膜将大分子蛋白质和小分子分开的方法。将蛋白质置于半透膜的透析袋中。放在水里,小分子物质如硫酸铵和氯化钠即逸出透析袋,不断更换袋外的水,袋内小分子可被除去。

(3)凝胶过滤,又称分子筛,是在层析柱内充填带微孔的颗粒,混合蛋白质溶液通过层析柱时小分子蛋白质及中性盐等可进入凝胶颗粒微孔,而大分子蛋白质则不能,因而洗脱时,蛋白质按分子量大小顺序先后洗脱下来。分离纯化时可根据蛋白质大小选择合适孔径的分离介质。

(4)离子交换层析,是利用蛋白质电荷进行分离的一种方法。蛋白质在溶液中随不同pH值而解离为带正电荷或带负电荷离子,当其通过离子交换层析柱时可与带相反电荷的树脂颗粒结合,然后用盐溶液洗脱,带电荷低的蛋白质先被洗脱下来,逐步增加盐浓度,可分段洗脱下来相应蛋白质。

(5)亲和层析,是利用某些蛋白质对特殊化学基团的高亲和力进行分离纯化的一种方法。例如伴刀豆球蛋白A可将粗提取物通过共价结合了葡萄糖的层析柱获得。其原因是伴刀豆球蛋白A对葡萄糖具有亲和力,而粗提取物中包括蛋白质在内的其他物质则无这种亲和力,因而不结合在柱上。当将柱上杂质洗去后,柱上的伴刀豆球蛋白质可用浓葡萄糖溶液洗脱下来。

(6)电泳,利用带电荷的蛋白质在电场中向相反电极方向泳动。蛋白质分子小、带电荷大的泳动得快;分子大、带电荷小的则慢,不同蛋白质可得以分离。在固相介质如聚丙烯酰胺凝胶(PAGE)上电泳后还可染色显示,此法可分离天然蛋白质。如蛋白质中加入适量的十二烷基硫酸钠(SDS),该阴离子表面活性剂使蛋白质变性并掩盖了蛋白质本身所带电荷,电泳速度完全取决于蛋白质的大小而被分离,并可计算其分子量。